Aminohappojen biosynteesipolulla ei ole vain keskeist? roolia el?m?ntoiminnassa, vaan se edist?? my?s tehokkaan ja ymp?rist?yst?v?llisen aminohappotuotannon ja synteettisen biologian kehittymist? teollisessa k?ymisess?. Proteiinit ovat el?m?n perusta, ja niill? on erilaisia ??rooleja soluissa rakenteellisesta tuesta kemiallisten reaktioiden katalysoimiseen. Kaikki proteiinit koostuvat 20 erilaisesta aminohaposta, joita tuotetaan solujen sis?ll? monimutkaisten biosynteesiprosessien kautta. 20 aminohapon l?yt? kesti l?hes vuosisadan, alkaen ranskalaisen kemistin H. Braconnotin ensimm?isest? glysiinin eristyksest? vuonna 1820 ja p??ttyen W. Rosen vuonna 1935 l?yt?m??n treoniinin. N?iden aminohappojen l?yt?miseen osallistui monia tiedemiehi?, joiden ty? ei ainoastaan ??paljastanut aminohappojen rakenteen ja kemiallisen biologian perustan my?hemmin. Aminohappojen biosynteesi on mikrobikoostumuksen aineenvaihdunnan p??asiallinen sis?lt?. T?ss? artikkelissa kerrotaan, kuinka n?m? aminohapot syntetisoidaan yksinkertaisemmista molekyyleist? ja miten ne luokitellaan. Kaikkien aminohappojen biosynteesi syntetisoidaan haarautuvilla reiteill? k?ytt?m?ll? prekursoreina keskusaineenvaihduntareittien v?lituotteita. Aminohappojen biosynteesi voidaan jakaa l?ht?esiasteen tyypin mukaan 5 ryhm??n: Glutamaattiryhm?t, mukaan lukien glutamaatti (Glu), glutamiini (Gln), proliini (Pro) ja arginiini (Arg). N?iden aminohappojen synteesi alkaa glutamaatilla, joka on keskeinen aineenvaihduntareitin avainmolekyyli. Aspartaattiperheeseen kuuluvat aspartaatti (Asp), aspartamidi (Asn), lysiini (Lys), treoniini (Thr), metioniini (Met) ja isoleusiini (Ile). T?m?n perheen aminohapposynteesi alkaa asparagiinihaposta, joka on my?s keskeisten aineenvaihduntareittien tuote. Aromaattisten aminohappojen perhe, mukaan lukien fenyylialaniini (Phe), tyrosiini (Tyr) ja tryptofaani (Trp). N?iden aminohappojen synteesi alkaa erytroosi-4-fosfaatilla (E4P) ja fosfoenolipyruvaatilla (PEP), kahdella molekyylill?, jotka ovat my?s t?rkeit? v?lituotteita aineenvaihduntareiteiss?. Seriiniperheeseen kuuluvat seriini (Ser), glysiini (Gly) ja kysteiini (Cys). T?m?n perheen aminohapposynteesi alkaa seriinill?, joka on monien biosynteesireittien haarautumiskohta. Alaniiniryhm??n kuuluvat alaniini (Ala), valiini (Val) ja leusiini (Leu). Vaikka n?m? aminohapot kuuluvat eri perheisiin, niill? on samanlaiset reaktiot synteesin aikana, ja n?it? reaktioita katalysoivat yleens? sama entsyymiluokka.

Vaikka isoleusiini, valiini ja leusiini kuuluvat eri perheisiin, niill? on samanlaiset reaktiot, joita sama entsyymi katalysoi. Seriinin muuntuminen kysteiiniksi on assimilatiivisen sulfaatin pelkistyksen p??reaktio. Aromaattisen aminohapporyhm?n biosynteesin k?ynnistiv?t erythrosis-4-P ja PEP. Histidiinin biosynteesi on erityinen, ja sen hiilirunko on per?isin fosforiboosipyrofosfaatista (PRPP). Kahta C:t? PRPP:n riboosissa k?ytet??n 5-j?senisen imidatsolirenkaan rakentamiseen, ja loput k?ytet??n 3C-sivuketjun luomiseen. Aminohappojen biosynteesill? on keskeinen rooli teollisessa fermentaatiossa. Ne eiv?t ole vain mikrobien kasvun ja aineenvaihdunnan peruskomponentti, vaan my?s monien fermentoitujen tuotteiden avainraaka-aine. Aminohappojen tuotannossa mikrobifermentaatiolla voidaan saavuttaa tehokas ja edullinen tuotanto ja samalla v?hent?? ymp?rist?n saastumista, mik? on elint?rke?? elintarvike-, rehu-, l??ke- ja muulle teollisuudelle.

Lis?ksi aminohappojen biosynteesi on edist?nyt synteettisen biologian ja aineenvaihduntatekniikan kehityst?, mik? mahdollistaa tiettyjen aminohappojen ja niiden johdannaisten tuottamisen mikro-organismeilla. T?m? ei ainoastaan ??paranna tuotannon tehokkuutta, vaan tarjoaa my?s alustan uusien bioteknologian tuotteiden kehitt?miselle ja laajentaa entisest??n teollisen k?ymisen sovellusaluetta.